Baltymai: naudingos pastabos dėl baltymų struktūros

Perskaitykite šį straipsnį, kad gautumėte informacijos apie baltymų struktūrą! Sužinokite apie vilną-keratiną, citochromą c, hemoglobiną, imunoglobiną G, ribulozės bisfosfato karboksilazę ir kt.

//houseofpain.com/wp-content/uploads/2013/05/Proteins.jpg

(1) Vilna - keratinas:

i) tai pluoštinis baltymas, sudarytas iš α-spirito; P-plisuotas lakštas ir kolageno trigubo spiralės struktūra.

(ii) Vilnos α-keratino antrinė struktūra yra dešinysis a-spiralė.

(iii) Trys tokie α-sraigtai sudaro kairįjį ritę, vadinamą protofibriliu, kuris stabilizuojamas skersiniu būdu disulfidinių jungčių.

(iv) Protofibrilai teka į kabelį kaip 8 nm skersmens mikrofibriliai.

(v) Keli šimtai mikrofibrilių, įterptų į amorfinį baltymų matricą, sudaro makro fibrilį

vi) Daugelis makro fibrilių kartu sudaro vilnos pluoštą.

(vii) Kai α-keratinas yra veikiamas drėgnoje ir ištemptoje, jis paverčiamas β-keratinu.

Vandenilio jungtys, stabilizuojančios α-sraigtinę struktūrą, yra sulūžusios ir išplėstos lygiagrečios β-plisuotos lakštų rezultatai.

(2) citochromo c:

i) citochromo c yra mažas, stabilus ir spalvotas geltonusis baltymas.

(ii) Vieno geležies atomas citochromo c molekulėje kinta tarp Fe II ir Fe III oksidacijos būsenų.

(iii) Cyt c yra 104-111 aminorūgščių liekanos, iš kurių 35 yra nepastovios rūšys.

(3) Hemoglobinas (48.11 pav.):

i) tai yra RBC transporto baltymas.

(ii) Heme geležis yra prijungta prie histidino liekanos vienoje pusėje hemos plokštumos.

(iii) Dėl deguonies geležies yra prijungtas prie deguonies priešingoje hemo pusėje kišenėje hemoglobino molekulės paviršiuje.

(iv) Hemeto geležis lieka Fe II būsenoje deguonies ir dezoksigenacijos metu.

(v) tetrameras α2β2 jungiasi su 4-deguonies molekulėmis.

(vi) α, -β, α _2- β ₂ poros susiejimas yra silpnesnis nei jų viduje.

(4) Imunoglobino G:

i) tai yra svarbiausias globulinis baltymas, susijęs su imuninės sistemos antikūnų molekule.

(ii) Tai serumo baltymas, jungiantis su antigenu.

(iii) I _g G ketvirtinė struktūra susideda iš 4 polipeptidinių grandinių, dvi yra „lengvos“ grandinės, turinčios apie 215 aminorūgščių liekanas, o dvi yra „sunkiosios grandinės“, turinčios 500 aminorūgščių liekanų.

(iv) 4 grandinės yra sujungtos disulfido tilteliais kaip 12 domenų. (Pav. 48.12).

(v) „Y“ formos molekulės jungtis suteikia lankstumą, kad dvi jungimo vietos, esančios kiekvienoje „Y“ rankoje, jungiančios antigeną, neturi būti fiksuoto atstumo.

(vi) Yra dvi antigenų atpažinimo vietos, antikūnų antigenų grandinių tinklai bus sukurti, kai antikūnai reaguoja su antigenais, turinčiais daugiau nei vieną vietą, kurią atpažįsta antikūnai.

(5) Ribulozės bisfosfato karboksilazė (RUB1SCO):

(i) Tai yra svarbiausias baltymų kiekis augaluose, katalizuojančiuose ribulozės 1, 5, bisfosfato reakciją su CO _2, kad gautų dvi 3 fosfoglicerato molekules CO ₂ fiksavimo reakcijoje. RUBISCO turi ketvirtinę struktūrą, turinčią 8 mažus, 100 aminorūgščių liekanų baltymus ir 8 didelius 500 aminorūgščių likučių protomerus.

Mūsų kūnuose esantis polipeptidas yra sulankstytas į sudėtingas 3D struktūras. Iisozimo 3D struktūra buvo iššifruota 1965 metais. Jį sudaro 129 aminorūgštys tiesine tvarka ir sujungtos disulfidiniais tiltais, kad suformuotų trimatę konformaciją.

Pagrindinė jo struktūra yra (NH2) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).

Linijinis molekulės modelis (48.13 pav.) Yra kai kas nereguliarus. Jei šoninės grandinės yra nuplėšiamos ir nubrėžtas peptidinės jungties pagrindo kelias, kai kurie baltymų regionai yra užsakomi pasikartojančiu būdu. Jis rodo ir a-spiralę, ir p-lapo modelį (48.14 pav.).

A-spiralės regione grandinė sukasi spirale, kol (3 lapų srityje polipeptidas veikia vienas šalia kito). Tercierinėje konformacijoje gali būti griovelių, cleftų ir iškyšų ant baltymo paviršiaus, kur yra tam tikros aminorūgščių šoninės grandinės pastatytas, kad sudarytų svetainę, jungiančią ligandus ir katalizuojančias reakcijas.

Kalcio junginiuose (kalcio surišimo baltymuose) vienintelė grandinė yra suskirstyta į dvi sritis, sujungtos tik viena polipeptidinės grandinės grandine. Dvi sritys yra labai panašios ir gali būti atsiradusios dėl genų dubliavimo (48.15 pav.).

E. coli katabolitas aktyvuojantis baltymas (CAP) prisijungia prie specifinių DNR bazių bazių, padedančių RNR polimerazei prisijungti prie jo promotorių ir inicijuoti lac Operon transkripciją. Vienas iš BŽŪP sričių yra užduotis cAMP, o kitas atpažįsta DNR sekas, naudodamas spiralės pasukimo spiralės motyvą. Vienas iš šių sraigtų sutampa su pagrindiniu DNR grioveliu, kur jis gali atlikti specifinę sąveiką su eksponuojamais bazių kraštais.

Baltymų formos formavimo jėgos:

Vandenilio obligacijos:

Vandenilis turi vieną valentą ir sudaro vieną kovalentinį ryšį su kitu atomu. Tačiau, jei ši atoma yra deguonis, azotas ir siera, jis gali būti donoras ir dalintis vandeniliu su antruoju deguonimi, azotu ir siera (akceptoriumi): donoras arba akceptorius turi būti vienas kito atstumu (0, 3 nm) atstumas), vandenilį tiesia linija tarp jų. A-spiralėje azoto atomas peptido jungtyje dalijasi savo vandeniliu su keturių peptidų jungties deguonimi prieš jį polipeptidinėje grandinėje.

Elektrostatinė sąveika:

Jei teigiamos arba neigiamos aminorūgščių liekanos yra palaidotos giliai į baltymą, kur nei viena iš jų negali sąveikauti su vandeniu, tuomet jos pritraukia viena kitą, todėl labai sunku juos atskirti. Toks elektrostatinis ryšys baltymo viduje vadinamas druskos tiltu.

Poliarinės grupės, tokios kaip hidroksilo ir amido grupės, yra dipoliai: jie turi perteklių elektronų ant vieno atomo ir kompensuojančio trūkumo kitame. Dipolių daliniai įkrovimai bus pritraukti į kitus dipolius ir visiškai įkrautus jonus.

van der Wall's Forces:

Tai yra santykinai silpnos artimųjų atomų tarpusavio sąveikos. Šios formos yra svarbios baltymų ir membranų interjerei ir specifiniam ligando surišimui prie jo surišimo vietos.

Hidrofobinės sąveikos:

Polipeptidas, turintis hidrofilinių ir hidrofobinių liekanų, spontaniškai priims konfigūraciją, kurioje hidrofobinės liekanos nėra veikiamos vandeniu, sėdint lipidų dvigubame sluoksnyje arba priimant ir apvalią formą, kurioje hidrofobinės liekanos slėpiasi baltymo centre.

Disulfidinės jungtys:

Papildomi ląstelių baltymai dažnai turi disulfidinių ryšių tarp specifinių cisteino liekanų. Jie linkę blokuoti molekules į savo konformaciją. Nedaug baltymų turi disulfidinių jungčių. Tačiau tai yra stabilesnė.